解析植物耐受盐胁迫的分子机理，进而通过科学手段提升作物的耐盐性，对于挖掘盐碱地生产潜力、实现粮食稳产增产具有重要意义。近日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心揭示了类受体激酶FERONIA（FER）与磷酸酶PP2A通过“双向制衡”机制，动态调控下游底物蛋白的磷酸化水平，进而增强植物对盐胁迫的适应性。这为理解植物盐胁迫应答提供了新的分子视角，也为作物耐盐性遗传改良提供了新的理论框架。
研究显示，细胞壁糖蛋白LRX3/4/5缺失，导致FER磷酸化水平及其激酶活性下降。研究进一步通过免疫共沉淀结合质谱技术发现，FER与磷酸酶PP2A复合体多个亚基存在相互作用。PP2A复合体能够去除体外FER激酶结构域的磷酸化修饰并抑制其激酶活性，而PP2A磷酸酶抑制剂斑螯素处理或者PP2A亚基突变，能够提升体内FER的磷酸化水平。这表明，PP2A磷酸酶介导FER的去磷酸化，抑制其激酶活性；斑螯素处理可回补lrx345突变体中降低的FER磷酸化水平及激酶活性，并恢复其耐盐性，表明该突变体对盐胁迫敏感的表型主要由FER激酶活性下降所致。
研究发现fer-4突变体背景下PP2A磷酸酶的活性提升，表明FER负调控PP2A的磷酸酶活性。体外激酶实验发现，FER能够直接磷酸化PP2ABα亚基S460位点，且将该位点突变成非磷酸化状态后，可以提高PP2A磷酸酶的活性。这表明，FER和PP2A形成了“相互抑制、动态制衡”的反馈回路。这一双向调控机制如同精密的“分子天平”，通过调节FER与PP2A的活性平衡，控制下游底物的磷酸化状态。
FER-PP2A模块通过调控PIN3蛋白的磷酸化状态，影响生长素分布，从而调控植物耐盐性。FER和PP2A直接结合PIN3，FER-PP2A模块的动态调控决定了PIN3的活性，最终影响植物对盐胁迫的适应能力。
上述研究为理解植物响应盐胁迫的分子调控网络提供了新见解。
相关研究成果在线发表在《当代生物学》（Current Biology）上。研究工作得到国家自然科学基金、国家重点研发计划、中国科学院相关项目等的支持。
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FER-PP2A模块调控底物动态磷酸化和植物耐盐性的工作模型
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